糖苷酶F(PNGaseF)是一種酰胺水解酶，經過和平空間站伊麗莎菌克隆，主要由腦膜炎膿桿菌等革蘭氏陰性菌分泌。N-糖苷酶F(PNGaseF)在酵母中重組表達（比活性：100000U/mL），可以裂解由天冬酰胺連接的高甘露糖、雜合和復雜的寡糖糖蛋白。PNGaseF的切割位點為糖蛋白內側N-乙酰葡萄糖胺（GlcNAc）和天冬酰氨殘基之間的酰胺鍵，同時將酶解后蛋白上的天冬氨酰轉化為天冬氨酸。本產品帶his標簽，常應用于抗體及其相關蛋白完全去糖基化。另外，我司還提供其他類型的糖苷酶，包括酵母重組表達的N-糖苷酶F（比活性：750000U/mL），內切糖苷酶H，內切糖苷酶S。產品信息產品性質中文別名（Chinesesynonym）N-糖酰胺酶F；N-糖苷酶F英文別名（Englishsynonym）PNGaseF來源（Source）酵母重組表達分子量（Molecularweight）36kDa比活性（Specificactivity）100000U/mL緩沖液組分（Buffer）20mMTris-HClpH7.5,50mMNaCl,5mMEDTA,50%Glycerol在生物制藥工業中，腸激酶用于生產重組蛋白質藥物，通過專一性切割去除不需要的序列，提高藥物純度和活性。Recombinant Human FLT3/Flk-2 Protein,hFc Tag

產品簡介抑肽酶（Aprotinin），又稱為抑蛋白酶肽，是一種競爭性、可逆的絲氨酸蛋白酶抑制劑，可與絲氨酸蛋白酶形成穩定復合物并阻斷酶的活性位點，這種結合是可逆的，大多數的抑肽酶-蛋白酶復合物在極端的pH<3.0的條件下解除結合。抑肽酶抑制糜蛋白酶、胰蛋白酶、激肽釋放酶和血纖維蛋白溶酶，不能抑制Xa因子和凝血酶。從結構上來說，抑肽酶是一種來自牛肺的單體球狀蛋白，由58個氨基酸組成并排列在具有三個交聯二硫鍵的單個多肽鏈中。重組抑肽酶采用大腸桿菌表達，在GMP法規下生產，不含任何動物源成分，無動物源性的病毒污染，氨基酸序列與來源于牛肺的抑肽酶完全一致，具有與動物源性抑肽酶相同的酶學性質，可替代動物源性抑肽酶用于各種生物技術過程中，如：重組蛋白生產中抑制絲氨酸蛋白酶的活性；細胞培養等。另外，也提供來源于牛肺的抑肽酶（動物源性）酶活單位：能抑制1個胰蛋白酶單位的活力稱為1個抑肽酶活力單位（EPU）。儲存條件凍干粉2~8℃保存，有效期2年。使用方法抑肽酶與蛋白酶是等摩爾有效結合，推薦的結合pH>6.0，在pH<3.0的條件下不結合。可直接使用0.9%NaCl溶解，溶解后可-20℃儲存。Recombinant Mouse CD31/PECAM-1 Protein,His TagPNGase F是一種酰胺水解酶，能夠特異性地裂解糖蛋白中由天冬酰胺連接的高甘露糖、雜合和復雜型的寡糖。

3C-like蛋白酶是中東呼吸綜合征冠狀病毒（MERS-CoV）等其它冠狀病毒的繁殖過程中極為重要的蛋白酶。它已成為人類在抗冠狀病毒領域中的研究熱點。本文基于計算生物學方法對與MERS-CoV同屬的蝙蝠冠狀病毒HKU4（HKU4-CoV）的43個肽類3C-like蛋白酶抑制劑分子，建立三維定量構效關系（3D-QSAR）模型。在基于配體疊合的基礎上，發現比較分子相似性指數分析法（CoMSIA）中的四個場組合（位阻場、靜電場、氫鍵供體場與氫鍵受體場）為比較好的模型（Q2=0.522，Rncv2=0.996，Rpre2=0.904；Q2：交叉驗證相關系數，Rncv2：非交叉驗證相關系數，Rpre2：驗證集分子的預測值相關系數），并借助該模型通過分子對接（docking）與分子動力學（MD）方法闡明了配受體結合作用。實驗結果表明：（1）基于比較好的CoMSIA模型基礎上的三維等勢圖形象地說明了分子基團的位阻作用、靜電作用、氫鍵供體與氫鍵受體作用對分子生物活性的影響；（2）分子對接研究結果顯示了疏水性以及結晶水、氨基酸His166和Glu169在配體和受體結合過程中產生重要作用；

生物醫學應用止血和血栓形成研究牛纖維蛋白原用于研究以理解止血和血栓形成的機制。它作為研究可溶性纖維蛋白原轉化為不溶性纖維蛋白及其與血小板和其他凝血因子相互作用的模型。組織工程在組織工程領域，由于纖維蛋白原能夠在凝固時形成穩定的網狀結構，因此被用來創建細胞生長的支架。這一特性使其成為傷口愈合和組織再生應用的理想候選物。藥物開發纖維蛋白原與各種藥物和化合物的相互作用是研究的一個課題。例如，研究其與某些藥物的結合可以幫助我們理解藥物在分子水平上的運輸和代謝過程，這對藥物開發至關重要。診斷學纖維蛋白原還用于開發各種疾病的診斷試驗，其中纖維蛋白原的異常水平可以表明炎癥、損傷或其他病理條件。結論牛纖維蛋白原是一個多面的手分子，在研究和臨床應用中具有重要作用。它的結構復雜性和功能性重要性使其成為持續研究的寶貴主題。隨著提取和純化方法的不斷改進，其在醫學和生物技術領域的實用性也將不斷提高。泛素化是一個可逆的過程，存在去泛素化酶可以去除泛素分子，從而調節泛素化的水平和功能。

牛纖維蛋白原（Bovine Fibrinogen, BFg）作為一種多功能的凝血蛋白，在血液凝固和傷口愈合過程中扮演著關鍵角色。本綜述旨在探討牛纖維蛋白原的分子結構、生物學功能以及其在生物醫學研究中的潛在應用。引言纖維蛋白原是血液中的一種重要糖蛋白，它參與血液凝固的階段，通過轉化為纖維蛋白來形成穩定的血栓。牛纖維蛋白原因其與人類纖維蛋白原的高同源性，常被用作研究模型，以深入理解纖維蛋白原的功能及其在疾病中的作用。材料與方法蛋白提取與純化：從牛血中提取纖維蛋白原，并通過多次沉淀和層析技術進行純化。分子結構分析：利用質譜、X射線晶體學等技術解析牛纖維蛋白原的分子結構。功能研究：通過體外實驗和動物模型研究牛纖維蛋白原在血液凝固和細胞黏附中的作用。CB1受體包含多個跨膜α-螺旋結構域，這些結構域使得受體能夠嵌入細胞膜中。 它具有七個跨膜區域。Recombinant Mouse TPBG/5T4 Protein,His Tag

在蛋白質表達體系中，腸激酶常用于切割融合標簽，從而釋放出目的蛋白，特別是在pET表達系統中。Recombinant Human FLT3/Flk-2 Protein,hFc Tag

分子結構：牛纖維蛋白原由兩個相似的三聚體亞基組成，每個亞基包含Aα、Bβ和γ三個多肽鏈，通過二硫鍵和非共價鍵連接。生物學功能：牛纖維蛋白原在凝血級聯反應中被凝血酶裂解為纖維蛋白單體，進而聚合形成穩定的纖維蛋白凝塊，是止血和傷口修復的關鍵組分。醫學應用：牛纖維蛋白原在心血管疾病、創傷以及藥物開發中展現出潛在的應用價值。討論分子特性：牛纖維蛋白原的分子結構為理解其在凝血過程中的功能提供了基礎，同時為設計新型抗凝血藥物提供了可能。疾病研究：牛纖維蛋白原在血栓形成和溶解中的作用，為研究如深靜脈血栓、心肌梗死等疾病的分子機制提供了重要信息。生物醫學應用：牛纖維蛋白原的穩定性和可用性使其成為研究血液凝固機制和開發新型生物材料的理想模型。Recombinant Human FLT3/Flk-2 Protein,hFc Tag