抗體基本結構：經x線晶體衍射結構分析發現，Ig由四條多肽鏈組成，各肽鏈之間由數量不等的鏈間二硫鍵連接。Ig可形成“Y”字型結構，稱為Ig單體，是構成抗體的基本單位。天然Ig分子含有四條異源性多肽鏈，其中，分子量較大的兩條鏈稱為重鏈（heavy chain，H），而分子量較小的兩條鏈稱為輕鏈（Light chain，L）。同一Ig分子中的兩條H鏈和兩條L鏈的氨基酸組成完全相同。重鏈分子量為50 000～75 000，由450～550個氨基酸殘基組成。重鏈恒定區的氨基酸組成和排列順序不同，其抗原性也不同。單克隆抗體的研究已經取得了明顯的進展。杭州異種抗體研發團隊

抗體,也叫免疫球蛋白 (Ig),是一種能特異性結合抗原的糖蛋白,而抗原是在易傳染動物體內引發抗體產生的物質。在體內,抗體是由于外 源性分子的侵襲而產生的。抗體以一個或者多個 Y 字形單體存在, 每個 Y 字形單體由 4 條多肽鏈組成,包含兩條相同的重鏈和兩條相同的輕鏈。輕鏈和重鏈是根據它們的分子量大小來命名的。Y 字形結構的頂端是可變區,為抗原結合部位。任何一個抗體的輕鏈都可以分為κ或λ型(基于小分子多肽結構上的差異),每一個抗體的重鏈則決定了它的類或型。北京IgM抗體哪家好抗體檢測可以用于檢測病原體傳染、免疫狀態和疫苗效果等。

抗體水解片段：在一定條件下，Ig分子肽鏈的某些部分易被蛋白酶水解為不同片段。木瓜蛋白酶（papain）和胃蛋白酶（pepsin）是很常用的兩種Ig蛋白水解酶，并可籍此研究Ig的結構和功能，分離和純化特定的12多肽片段。木瓜蛋白酶水解Ig的部位是在鉸鏈區二硫鍵連接的兩條重鏈的近N端，可將Ig裂解為兩個完全相同的Fab段和一個Fc段。Fab段即抗原結合片段（fragment antigenbinding，Fab），由一條完整的輕鏈與重鏈的VH和CHl結構域組成。一個Fab片段為單價，可與抗原結合但不產生凝集反應或沉淀反應；Fc段即可結晶片段（fragment crystallizable，Fc），由Ig的CH2和CH3結構域組成。Fc段無抗原結合活性，是Ig與效應分子或細胞相互作用的部位。

單克隆抗體的大量制備主要采用動物體內誘生法和體外培養法。(1)體內誘生法取BALB/c小鼠，首先腹腔注射0.5ml液體石蠟或降植烷進行預處理。1-2周后，腹腔內接種雜交瘤細胞。雜交瘤細胞在小鼠腹腔內增殖，并產生和分泌單克隆抗體。約1-2周，可見小鼠腹部膨大。用注射器抽取腹水，即可獲得大量單克隆抗體。(2)體外培養法將雜交瘤細胞置于培養瓶中進行培養。在培養過程中，雜交瘤細胞產生并分泌單克隆抗體，收集培養上清液，離心去除細胞及其碎片，即可獲得所需要的單克隆抗體。但這種方法產生的抗體量有限。各種新型培養技術和裝置不斷出現，極大提高了抗體的生產量。抗體的作用不僅限于中和病原體，還可以啟動其他免疫細胞，如巨噬細胞和NK細胞，促進病原體的去除。

抗體結構域：輕鏈有VL和CL兩個結構域；IgG、IgA和IgD的重鏈有VH、CH1、CH2和CH3四個結構域；IgM和IgE的重鏈有五個結構域，即多一個CH4結構域。每個結構域由約110個氨基酸組成，氨基酸序列具有相似性，其二級結構是由幾條多肽鏈折疊形成的兩個反向平行的β片層（anti-parallel β sheet）構成的，兩個β片層中心的兩個半胱氨酸殘基由一個鏈內二硫鍵垂直連接，形成一個“β桶狀（βbarrel）”或“β-三明治 （β sandwich）”結構，這種折式稱為免疫球蛋白折疊（immunoglobulin folding）。許多膜型和分泌型的蛋白質分子也含有這類獨特折疊的二級結構，因此，這類分子被統稱為免疫球蛋白超家族（immunoglobulinsuperfamily，IgSF）。抗體工程可以通過改變抗體的結構和特性來提高其療效和穩定性。杭州IgG抗體供應商

抗體還可以通過啟動補體系統引發炎癥反應，吸引其他免疫細胞前來去除病原體。杭州異種抗體研發團隊

抗體獨特的生物學活性使其在疾病的診斷、免疫防治及基礎研究中發揮作重要作用。早在19世紀后期，人們就開始使用特異性抗原免疫動物制備相應的抗血清。1975年，Kohler和Milstein建立了單克隆抗體（monoclonai antibody，mAb）技術，使規模化制備高特異性、均質性抗體成為可能。然而，鼠源性mAb在人體反復免疫后出現的人抗鼠抗體（human anti-mouseantibody，HAMA）很大程度上限制了mAb的臨床應用。近年來，隨著分子生物學的發展，人們已經可以通過抗體工程技術制備人一鼠嵌合抗體、人源化抗體或人源抗體。杭州異種抗體研發團隊